MAKALAH
FISIOLOGI TUMBUHAN
TENTANG
“ENZIM”

OLEH :
1.
MUHAIMIN
2.
MARDATILLAH
3.
TRI ANGGA SAPUTRA
DOSEN : PEBRA HERIANSYAH. SP.,MP
PROGRAM STUDI AGROTEKNOLOGI
FAKULTAS PERTANIAN
UNIVERSITAS ISLAM KUANTAN SINGINGI
TELUK KUANTAN
2016
KATA PENGANTAR
Puji syukur kami panjatkan ke
hadirat Allah SWT, berkat rahmat dan karunia-Nyalah kami dapat menyelesaikan
makalah kami yang berjudul “ENZIM”. Untuk kedua kalinya sholawat serta
salam kami haturkan kepada junjungan nabi Muhamad SAW semoga selalu
terlimpahkan. Amien.
Tak lupa
pula kami ucapkan terima kasih kepada dosen pengampu mata kuliah perbanyakan
vegetatif yang telah membimbing dalam menyelesaikan makalah ini.
Semoga makalah ini bermanfaat bagi
siswa siswa atau bagi pembacanya. Tiada gading yang tak retak, demikian pula
dengan penyusunan makalah ini yang masih jauh dari sempurna. Oleh karena itu,
kami sangat mengharapkan kritik dan saran dari semua pihak maupun bagi pembaca
makalah ini.
Taluk Kuantan, April 2016
Penyusun
DAFTAR ISI
Kata Pengantar.................................................................................................................... i
Daftar Isi............................................................................................................................. ii
BAB I
PENDAHULUAN.................................................................................................... 1
1.1 Latar Belakang........................................................................................................ 1
1.2 Rumusan Masalah................................................................................................... 2
1.3 Tujuan Makalah...................................................................................................... 2
Bab II
PEMBAHASAN....................................................................................................... 3
2.1 Sejarah Dari Enzim................................................................................................. 3
2.2 Pengertian Dari
Enzim............................................................................................ 4
2.3 Sifat-Sifat Dari
Enzim............................................................................................ 5
2.4 Fungsi Spesifik, Nomenklatur Dan
Penggolongan Enzim..................................... 6
2.5 struktur dan fungsi
dari enzim Enzim.................................................................... 8
2.6 Mekanisme Kerja
Dari Enzim................................................................................ 9
2.7 Faktor Yang
Mempengaruhi Aktivitas Enzim....................................................... .................................................................................................................................... 10
BAB III PENUTUP.............................................................................................................. ......................................................................................................................................... 12
3.1 Kesimpulan............................................................................................................. .................................................................................................................................... 12
DAFTAR PUSTAKA.......................................................................................................... ......................................................................................................................................... 13
BAB I
PENDAHULUAN
1.1 Latar Belakang
Beberapa jenis molekul
dapat mempengaruhi aktivitas enzim. Aktivitas dari enzim dapat dipengaruhi oleh
beberapa jenis molekul, salah satunya adalah inhibitor. Inhibitor merupakan
suatu senyawa yang dapat menghambat atau menurunkan laju reaksi yang
dikatalisis oleh enzim. Inhibitor irreversibel atau tidak dapat balik, dimana
setelah inhibitor mengikat enzim, inhibitor tidak dapat dipisahkan dari sisi
aktif enzim.
Keadaan ini menyebabkan
enzim tidak dapat mengikat substrat atau inhibitor merusak beberapa komponen
(gugus fungsi) pada sisi katalitik molekul enzim. Sedangakan nhibitor
reversibel atau dapat balik, bekerja dengan mengikat sisi aktif enzim melalui
reaksi reversibel dan inhibitor ini dapat dipisahkan atau dilepaskan kembali
dari ikatannya. Inhibitor dapat balik terdiri dari tiga jenis, yaitu inhibitor
yang bekerja secara kompetitif, non-kompetitif, dan un-kompetitif.
Sehingga dilakukan percobaan pengaruh inhibitor terhadap aktivitas enzim dengan
tujuan untuk mengetahui pengaruh inhibitor terhadap aktivitas enzim. Dimana
dalam percobaan pengaruh inhibitor terhadap aktivitas enzim ini, digunakan
inhibitor kompetitif yaitu malonat. Dalam hal ini malonat yang menginhibisi
reaksi yang dikatalisis oleh enzim suksinat dehidrogenase.
1.2 Rumusan Masalah
1. Bagaimanakah sejarah dari enzim ?
2. Apakah pengertian dari enzim ?
3. Apa saja sifat-sifat dari enzim ?
4. Bagaimanakah fungsi spesifik, nomenklatur dan penggolongan enzim ?
5. Bagaimanakah struktur dan fungsi dari enzim ?
6. Bagaimanakah mekanisme kerja dari enzim ?
7. Apakah faktor yang mempengaruhi aktivitas enzim ?
1.3 Tujuan Pembelajaran
Adapun tujuan pembelaaran yang dapat
diambil dari makalah ini adalah, kita dapat mengetahui :
1. Sejarah dari enzim
2. Pengertian dari enzim
3. Sifat-sifat dari enzim
4. Fungsi spesifik, nomenklatur
dan penggolongan enzim
5. Struktur dan fungsi
dari enzim
6. Mekanisme kerja dari enzim
7. Faktor yang mempengaruhi aktivitas enzim
BAB II
PEMBAHASAN
2.1 Sejarah Enzim
Pada tahun 1878, ahli fisiologi Jerman Wilhelm Kühne (1837–1900)
pertama kali menggunakan istilah "enzyme", yang berasal
dari bahasa Yunani yang berarti "dalam bahan pengembang"
(ragi), untuk menjelaskan proses ini. Kata "enzyme" kemudian
digunakan untuk merujuk pada zat mati seperti pepsin, dan kata ferment digunakan
untuk merujuk pada aktivitas kimiawi yang dihasilkan oleh organisme hidup. Pada
tahun 1897, Eduard Buchner memulai kajiannya mengenai kemampuan
ekstrak ragi untuk memfermentasi gula walaupun ia tidak terdapat pada sel ragi
yang hidup.
Pada sederet eksperimen di Universitas Berlin, ia
menemukan bahwa gula difermentasi bahkan apabila sel ragi tidak terdapat pada
campuran. Ia menamai enzim yang memfermentasi sukrosa sebagai
"zymase" (zimase). Pada tahun 1907, ia menerima penghargaan nobel
dalam bidang kimia atas riset biokimia dan penemuan fermentasi tanpa sel
yang dilakukannya. Mengikuti praktek Buchner, enzim biasanya dinamai sesuai
dengan reaksi yang dikatalisasi oleh enzim tersebut. Umumnya, untuk mendapatkan
nama sebuah enzim, akhiran -ase ditambahkan pada
nama substrat enzim tersebut (contohnya: laktase, merupakan
enzim yang mengurai laktosa) ataupun pada jenis reaksi yang dikatalisasi
(contoh: DNA polimerase yang menghasilkan polimer DNA).
Penemuan bahwa enzim dapat bekerja diluar sel hidup
mendorong penelitian pada sifat-sifat biokimia enzim tersebut. Banyak peneliti
awal menemukan bahwa aktivitas enzim diasosiasikan dengan protein, namun
beberapa ilmuwan seperti Richard Willstätter berargumen bahwa proten
hanyalah bertindak sebagai pembawa enzim dan protein sendiri tidak dapat
melakukan katalisis. Namun, pada tahun 1926, James B. Sumner berhasil
mengkristalisasienzim urease dan menunjukkan bahwa ia merupakan protein
murni. Kesimpulannya adalah bahwa protein murni dapat berupa enzim dan hal ini
secara tuntas dibuktikan oleh Northrop dan Stanley yang
meneliti enzim pencernaan pepsin (1930), tripsin, dan kimotripsin. Ketiga
ilmuwan ini meraih penghargaan Nobel tahun 1946 pada bidang kimia.
Penemuan bahwa enzim dapat dikristalisasi pada akhirnya
mengijinkan struktur enzim ditentukan melalui kristalografi sinar-X.
Metode ini pertama kali diterapkan pada lisozim, enzim yang ditemukan pada
air mata, air ludah, dan telur putih, yang mencerna lapisan pelindung beberapa
bakteri. Struktur enzim ini dipecahkan oleh sekelompok ilmuwan yang diketuai
oleh David Chilton Phillips dan dipublikasikan pada tahun
1965. Struktur lisozim dalam resolusi tinggi ini menandai dimulainya
bidang biologi struktural dan usaha untuk memahami bagaimana enzim
bekerja pada tingkat atom.
2.2 Pengertian Enzim
Enzim adalah biokatalisator organik yang
dihasilkan organisme hidup di dalam protoplasma, yang terdiri atas protein atau
suatu senyawa yang berikatan dengan protein, berfungsi sebagai senyawa
yang mempercepat proses reaksi tanpa habis bereaksi dalam suatu reaksi kimia. Hampir semua enzim merupakan protein. Pada reaksi
yang dikatalisasi oleh enzim, molekul awal reaksi disebut sebagai substrat, dan
enzim mengubah molekul tersebut menjadi molekul-molekul yang berbeda, disebut
produk. Jenis produk yang akan dihasilkan bergantung pada suatu kondisi/zat,
yang disebut promoter. Semua proses
biologis sel memerlukan enzim agar dapat berlangsung dengan
cukup cepat dalam suatu arah lintasan
metabolisme yang ditentukan oleh hormon sebagai
promoter.
Enzim ialah suatu zat yang dapat
mempercepat laju reaksi dan ikut beraksi didalamnya sedang pada saat akhir
proses enzim akan melepaskan diri seolah – olah tidak ikut bereaksi dalam
proses tersebut.
Enzim merupakan reaksi atau proses kimia yang
berlangsung dengan baik dalam tubuh makhluk hidup karena adanya katalis yang
mampu mempercepat reaksi. Koenzim mudah dipisahkan dengan proses dialisis.
Enzim berperan secara lebih spesifik dalam
hal menentukan reaksi mana yang akan dipacu dibandingkan dengan katalisator
anorganik sehingga ribuan reaksi dapat berlangsung dengan tidak menghasilkan
produk sampingan yang beracun. Enzim terdiri dari
apoenzim dan gugus prostetik. Apoenzim adalah bagian enzim yang tersusun atas
protein. Gugus prostetik adalah bagian enzim yang tidak tersusun atas protein.
Gugus prostetik dapat dikelompokkan menjadi dua yaitu koenzim (tersusun dari
bahan organik) dan kofaktor (tersusun dari bahan anorganik).
2.3 Sifat-Sifat
Enzim
Enzim memiliki sifat-sifat berikut:
1. Enzim adalah Protein.
Sebagai protein enzim
memiliki sifat seperti protein, yaitu sangat dipengaruhi oleh kondisi
lingkungan, seperti suhu, pH, konsentrasi substrat). Jika lingkungannya tidak
sesuai, maka enzim akan rusak atau tidak dapat bekerja dengan baik.
2. Bekerja secara khusus/spesifik.
Setiap enzim memiliki sisi aktif yang
sesuai hanya dengan satu jenis substrat, artinya setiap enzim hanya dapat
bekerja pada satu substrat yang cocok dengan sisi aktifnya.
3. Berfungsi sebagai katalis.
Meningkatkan kecepatan reaksi kimia
tanpa merubah produk yang diharapkan tanpa ikut bereaksi dengan substratnya,
dengan demikian energi yang dibutuhkan untuk menguraikan suatu substrat menjadi
lebih sedikit.
4. Diperlukan dalam jumlah sedikit.
Reaksi enzimatis dalam metabolisme
hanya membutuhkan sedikit sekali enzim untuk setiap kali reaksi.
5. Bekerja bolak-balik
Enzim tidak mempengaruhi
arah reaksi, sehingga dapat bekerja dua arah (bolak-balik). Artinya enzim dapat
menguraikan substrat menjadi senyawa sederhana, dan sebaliknya enzim juga dapat
menyusun senyawa-senyawa menjadi senyawa tertentu.
2.4 Fungsi Spesifik,
Nomenklatur dan Penggolongan Enzim
a. Fungsi Enzim
Yaitu sebagai katalis untuk proses biokimia yang terjadi
dalam sel maupun di luar sel makhluk hidup. Enzim ini berfungsi sebagai katalis
yang sangan efisien dan mempunyai derajat yang tinggi.
b. Tata nama dan Kekhasan Enzim
Setiap enzim disesuaikan dengan nama substratnya dengan
menambahkan “ase” dibelakangnya. Kekhasan enzim asam amino sebagai substrat
dapat mengalami reaksi berbagai enzim.
c. Penggolongan Enzim
a) Penggolongan enzim berdasarkan tempat bekerjanya :
·
Endoenzim ataau enzim intraseluler, yaitu
enzim yang bekerjanya di dalam sel. Umumnya merupakan enzim yang digunakan
untuk proses sintesis di dalamsel dan untuk pembentukan energi (ATP) yang
berguna untuk proses kehidupan sel,misal dalam proses respirasi.
·
Eksoenzim, disebut juga enzim
ekstraseluler, yaitu enzim yang bekerjanya di luar sel. Umumnya berfungsi untuk
“mencernakan” substrat secara hidrolisis, untuk dijadikan molekul yang lebih
sederhana dengan BM lebih rendah sehingga dapat masuk melewati membran sel.
Energi yang dibebaskan pada reaksi pemecahan substrat di luar sel tidak
digunakan dalam proses kehidupan sel.
b) Penggolongan enzim berdasarkan daya katalisis
· Oksidoreduktase, Enzim ini mengkatalisis reaksi oksidasi-reduksi, yang
merupakan pemindahan elektron, hidrogen atau oksigen. Sebagai contoh adalah
enzim elektron transfer oksidase dan hidrogen peroksidase (katalase). Ada
beberapa macam enzim electron transfer oksidase, yaitu enzim oksidase,
oksigenase, hidroksilase dan dehidrogenase.
· Transferase, enzim ini berperan mengkatalisis pemindahan gugusan molekul
dari suatu molekul ke molekul yang lain.
c) Hidrolase
Enzim ini mengkatalisis reaksi-reaksi
hidrolisis, dengan contoh enzim adalah:
·
Karboksilesterase adalah hidrolase
yang menghidrolisis gugusan ester karboksil.
·
Lipase adalah hidrolase yang
menghidrolisis lemak (ester lipida).
·
Peptidase adalah hidrolase yang
menghidrolisis protein dan polipeptida.
d) Liase
Enzim ini berfungsi untuk mengkatalisis pengambilan atau penambahan gugusan
dari suatu molekul tanpa melalui proses hidrolisis, sebagai contoh adalah:
·
L malat hidroliase (fumarase) yaitu
enzim yang mengkatalisis reaksi pengambilan air dari malat sehingga dihasilkan
fumarat.
·
Dekarboksiliase (dekarboksilase)
yaitu enzim yang mengkatalisis reaksi pengambilan gugus karboksil.
e)
Isomerase
Isomerase meliputi enzim-enzim yang mengkatalisis reaksi isomerisasi,
yaitu:
·
Rasemase, merubah
l-alanin D-alanin
·
Epimerase, merubah
D-ribulosa-5-fosfat D-xylulosa-5-fosfat
·
Cis-trans isomerase, merubah
transmetinal cisrentolal
·
Intramolekul ketol isomerase, merubah
D-gliseraldehid-3-fosfat dihidroksi aseton fosfat
·
Intramolekul transferase atau mutase,
merubah metilmalonil-CoA suksinil-CoA
2.5 Struktur
dan Fungsi dari Enzim
A.
Struktur Enzim
Enzim
seperti yang telah kita tahu merupakan protein (dengan sedikit pengecualian).
Setiap enzim mempunyai konformasi yang sangat tepat dan berlainan sebagai hasil
dari beberapa tingkatan struktur struktur protein. Oleh karena itu, struktur
enzim memiliki kesamaan dengan macam struktur protein. Terdapat 4 macam struktur enzim
yaitu struktur primer, sekunder, tersier dan struktur kuartener.
1.
Struktur primer adalah rangkaian asam amino pada
rantai polipeptida yang menyusun enzim
2.
Struktur sekunder terbentuk dari ikatan kimia yang
lemah seperti pada ikatan hidrogen yang terbentuk di antara atom atom di
sepanjang tulang punggung (backbone) rantai polipeptida. Struktur sekunder
enzim merupakan interaksi lokal yang menghasilkan pola tiga dimensi berulang.
Contoh struktur enzim sekunder adalah alfa heliks dan lembaran berlipat-beta.
3.
Struktur tersier melibatkan interaksi jarah jauh di
antara rantai sisi asam amino. Struktur enzim tersier membentuk globular
protein yang sangat akurat.
4.
Struktur kuartener enzim berhubungan dengan interaksi
antara dua atau lebih subunit polipeptida yang berbeda pada sebuah protein
fungsional
Dalam
mempelajari struktur enzim, dikenal adanya situs aktif (active site).
Pengertian situs aktif adalah daerah terbatas di enzim tempat substrat atau
banyak substrat berikatan dan tempat reaksi enzimatik berlangsung. Suatu situs
aktif enzim dapat berupa suatu kantung atau galur di dalam molekul enzim.
B. Fungsi
Enzim
Enzim
memiliki fungsi mendasar yaitu menurunkan energi aktivasi sehingga reaksi dapat
berlangsung dalam suhu atau kondisi normal. Dengan kata lain enzim berfungsi
sebagai unsur katalitik atau sebagai katalisator dalam suatu reaksi. Dalam
melaksanakan katalisis ada empat langkah yang dibutuhkan enzim yaitu:
1. Substrat berikatan dengan enzim. Substrat atau banyak substrat berikatan
pada situs aktif (active site) untuk membentuk kompleks substrat-ezim.
2. Terinduksi hingga pas (induced fit). Enzim yang berikata ndengan substrat
menginduksi perubahan bentuk enzim sehingga substrat lebih pas pada tempat yang
lebih sempit di bagian situs aktif (induced fit). Induced fit dapat
didefinisikan sebagai perubahan enzim yang reversibel.
3. Katalisis. Saat terjadinya katalisis dalam reaksi, substrat atau banyak
substrat berubah dengan cara yang spesifik, contoh dengan modifikasi kimiawi,
pembelahan (cleavage) atau penggabungan substrat yang berlipat ganda. Pada
langkah katalisis ini, terdapat dua macam jenis yaitu turnover number atau
pergantian jumlah dan bidirectional atau dua arah. Pergantian jumlah yaitu
katalisis terjadi sangat cepat sehingga satu molekul enzim dapat mengubah lebih
dari 1000 molekul substrat per detik. Sedangkan dua arah yaitu enzim yang sama
mengatalisis reaksi tertentu dalam dua arah ke depan atau sebaliknya.
4. Langkah terakhir:Produk dilepaskan. Terjadinya pelepasan produk reaksi dari
situs aktif, dan enzim tetap dalam bentuk aslinya. Enzim selanjutnya dapat
meninggalkan situs aktif dan digunakan kembali dengan substrat yang baru
2.6 Mekanisme
Kerja dari Enzim
Enzim dapat meningkatkan kecepatan reaksi dengan menurunkan energi
aktivasi. Energi aktivasi adalah jumlah energi yang diperlukan untuk
berlangsungnya suatu reaksi.
Beberapa teori berikut menjelaskan tentang cara kerja enzim:
a. Lock And Key Theory (Teori Gembok Dan Kunci)
Teory ini dikemukakan oleh Fischer(1898). Menurutnya enzim
diumpamakan sebagai gembok, sedangkan substrat diumpamakan sebagai kunci.
Substrat dapat beriakatan dengan enzim jika enzim memiliki sisi aktif sebagai
tempat melekat substrat. Hubungan antara enzim dan substrat terjadi pada sisi
aktivasi dan hubungan tersebut membentuk ikatan yang lemah. perhatikan skema
berikut:
b.
Induced Fit Theory(Teory Ketepatan
Induksi)
Teori ini dikemukakan oleh Daniel Koshland. Menurutnya, sisi aktif enzim
bersifat fleksible. Akibatnya, sisi aktif enzim dapat berubah bentuk
menyesuaikan bentuk substrat. Teori ini sesuai dengan kerja enzim yang
sesungguhnya. Perhatikan skema berikut:
2.7 Faktor
yang Mempengaruhi Aktivitas Enzim
Enzim dalam
melakukan aktivitas dan fungsi enzim, terdapat beberapa faktor yang
mempengaruhinya. Secara garis besar terdapat 3 faktor utama yang mempengaruhi
aktivitas enzim yaitu substansi nonprotein, kondisi lingkungan optimal dan
inhibitor. Berikut penjelasan tentang faktor yang mempengaruhi aktivitas enzim.
1. Substansi
protein dalam enzim
Dalam banyak reaksi yang menggunakan enzim,
diperlukan adanya substansi nonprotein untuk melakukan aktivitas enzim yang
seharusnya. Substansi nonprotein ini memulai reaksi melalui ikatan molekul
enzim dengan cara yang spesifik. Secara khusus terdapat 5 bagian enzim yaitu
(1) koenzim yang merupakan subtansi organik seperti vitamin, koenzim A, heme,
dan biotin) (2) kofaktor yaitu substansi anorganik seperti atom logam seng,
besi, tembaga. (3) Kelompok prostetik yaitu tempat kofaktor enzim dapat
berikatan dengan efektif yang merupakan bagian protein enzim. (4) Holoenzim
adalah bagian protein dan nonprotein enzim yang hadir bersamaan. (5) apoenzim
merupakan bagian protein enzim.
2.
Kondisi
Lingkungan Optimal
Setiap enzim memiliki kondisi lingkungan
yang optimal yang akan mengoptimalkan konformasi enzim yang aktif. Hingga saat
ini diketahui dua poin yang dibutuhkan dalam kondisi lingkungan optimal yaitu
pengaturan suhu dan pengaturan pH. Suhu memiliki dua pengaruh
utama yaitu pengaruh terhadap reaksi serta terjadinya denaturasi. Pengaruh
terhadap reaksi yaitu untuk enzim pada umumnya semakin adanya peningkatan pada
suhu maka akan terjadi peningkatan kecepatan reaksi, molekul bergerak lebih
cepat dikarenakan kenaikan suhu sehingga akan banyak berinteraksi. Penurunan
suhu tentunya akan berakibat sebaliknya. Ketika suhu mencapai serta melampaui
batas tertentu, maka akan terjadi denaturasi. Definisi denaturasi adalah
perubahan permanen yang menginaktivasi enzim.
Saat terjadi denaturasi, ikatan kimia
terputus dan enzim kehilangan bentuk spesifiknya. pH atau ukuran kadar ion OH
atau H pada lingkungan. Apabila pH lingkungan terlalu asam atau basa dapat menyebabkan
denaturasi enzim. Umumnya, pH optimun enzim adalah dalam pH netral (pH 7). Hal
menarik dari enzim pencernaan adalah bekerja optimum pada pH 2.
3.
Inhibitor
Pengertian inhibitor adalah molekul yang
berikatan secara selektif pada enzim dan menghambat aktivitas enzim. Enzim
dapat berikatan dengan inhibitor secara reversibel ataupun ireversibel. Ada dua
macam inhibitor yaitu inhibitor kompetitif dan inhibitor nonkompetitif.
Inhibitor kompetitif memiliki bentuk
seperti substrat normal dan bersaing dengan substrat normal tersebut untuk
berikatan dengan situs aktif enzim. Oleh karena itu, pengikatan inhibitor
memblokade situs aktif terhadap substrat. Apabila inhibitor bersifat reversibel
dapat diatasi dengan menambahkan konsentrasi substrat.
Inhibitor kompetitif mengikat bagian enzim
yang lain selain situs aktif (active site). Pengikatan inhibitor ini dapat
mengubah bentuk situs aktif enzim sehingga tidak dapat mengikat substrat.
BAB III
PENUTUP
3.1 Kesimpulan
Enzim adalah biokatalisator organik yang
dihasilkan organisme hidup di dalam protoplasma, yang terdiri atas protein atau
suatu senyawa yang berikatan dengan protein, berfungsi sebagai senyawa yang
mempercepat proses reaksi tanpa habis bereaksi dalam suatu reaksi
kimia.
Secara
umum enzim berfungsi sebagai katalis dan memiliki peranan
penting dalam reaksi metabolisme, yaitu sebagai biokatalisator dan modulator.
Untuk dapat bekerja pada suatu zat atau substrat harus ada hubungan atau kontak
antara enzim dengan substrat (kompleks enzim-substrat).
Enzim digolongkan
menurut tipe reaksi yang diikutinya dan mekanisme reaksi,
sedangkan masing-masing enzim diberi nama menurut substratnya, misalnya urease,
arginase dan lain-lain. Adapun beberapa faktor yang mempengaruhi
kerja enzim, yaitu konsentrasi enzim, konsentrasi substrat, suhu, pH,
produk/hasil reaksi, aktivator, dan inhibitor.
DAFTAR PUSTAKA
Dwijoseputro, D. 1983. Pengantar Fisiologi Tumbuhan. Gramedia.
Jakarta.
Filter, A. H. dan R. K. M. Hay. 1991. Fisiologi Lingkungan
Tanaman. UGM Press. Yogyakarta.
Lakitan, B. 2007. Dasar-Dasar Fisiologi Tumbuhan. Raja
Grafindo Persada. Jakarta.
Salisbury, dan Ross. 1992. Fisiologi Tumbuhan. ITB Press.
Bandung.
Tidak ada komentar:
Posting Komentar